Forschung arXiv – cs.LG

TriFit: Fusion von Sequenz, Struktur und Dynamik für Mutationsvorhersage

TriFit ist ein neu entwickeltes multimodales Modell, das die funktionelle Auswirkung einzelner Aminosäurewechselungen (SAVs) vorhersagen kann. Durch die Kombination von Proteinsequenz, 3‑D‑Struktur und Protein‑Dynamik l…

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  • TriFit ist ein neu entwickeltes multimodales Modell, das die funktionelle Auswirkung einzelner Aminosäurewechselungen (SAVs) vorhersagen kann.
  • Durch die Kombination von Proteinsequenz, 3‑D‑Struktur und Protein‑Dynamik liefert es ein umfassenderes Bild als bisherige Methoden.
  • Zur Erfassung der Sequenz nutzt TriFit das Sprachmodell ESM‑2, während die Struktur aus AlphaFold‑2‑vorhergesagten C‑Alpha‑Geometrien stammt.

TriFit ist ein neu entwickeltes multimodales Modell, das die funktionelle Auswirkung einzelner Aminosäurewechselungen (SAVs) vorhersagen kann. Durch die Kombination von Proteinsequenz, 3‑D‑Struktur und Protein‑Dynamik liefert es ein umfassenderes Bild als bisherige Methoden.

Zur Erfassung der Sequenz nutzt TriFit das Sprachmodell ESM‑2, während die Struktur aus AlphaFold‑2‑vorhergesagten C‑Alpha‑Geometrien stammt. Die Dynamik wird über das Gaussian Network Model (GNM) abgebildet, wobei B‑Faktoren, Modusformen und Residuen‑Residuen‑Korrelationen einbezogen werden. Ein Mixture‑of‑Experts‑Router gewichtet die drei Modalitäten adaptiv, sodass die Fusion für jedes Protein individuell optimiert wird.

Auf dem ProteinGym‑Substitution‑Benchmark, der 217 DMS‑Assays und 696 000 SAVs umfasst, erzielt TriFit einen AUROC von 0,897 ± 0,0002. Damit übertrifft es alle überwachten Baselines, darunter Kermut (0,864) und ProteinNPT (0,844), sowie das beste Zero‑Shot‑Modell ESM3 (0,769).

Ablationsstudien zeigen, dass die Einbeziehung der Dynamik den größten Mehrwert liefert, während die Kombination von Sequenz und Struktur allein weniger stark abschneidet. TriFit setzt damit einen neuen Standard für die Vorhersage von Mutationsfitness.

Die Ergebnisse unterstreichen die entscheidende Rolle von Protein‑Dynamik bei der Bewertung von Mutationen und eröffnen neue Perspektiven für die gezielte Protein‑Engineering‑Forschung.

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